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  TÉRMINO DEL GLOSARIO correspondiente a:  P
Proteómica:
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Fecha de incorporación al glosario: 7-12-2007 Fecha de la última modificación: 7-12-2007
En la animación se representa una electroforesis bidimensional y una gráfica resultante de las técnicas de espectrometría de masas.
Definición: La proteómica es el estudio y caracterización de todo el conjunto de proteínas expresadas de un genoma (proteoma). Las técnicas de proteómica abordan el estudio de este conjunto de proteínas. La Proteómica permite identificar, categorizar y clasificar las proteínas con respecto a su función y a las interacciones que establecen entre ellas. De este modo, se pueden caracterizar las redes funcionales que establecen las proteínas y su dinámica durante procesos fisiológicos y patológicos. La proteómica se está aplicando en la identificación de nuevos marcadores para el diagnóstico de enfermedades, la identificación de nuevos fármacos, la determinación proteínas involucradas en al patogenia de enfermedades y el análisis de procesos de transducción de señales.

La proteómica es el estudio y caracterización del conjunto de proteínas expresadas de un genoma (proteoma). El proteoma de una célula varía según el estado en el que se encuentre la célula, si se encuentra en una situación de estrés, bajo el efecto de fármacos o de una hormona. Así, en cada momento y en cada tipo celular el perfil de proteínas expresadas será diferente. La proteómica es útil para estudiar estas diferencias. Existen tres ramas en la proteómica que tratan de caracterizar el proteoma estudiando distintos aspectos del mismo:

  • La proteómica de expresión se encarga del estudio de la abundancia relativa de las proteínas y de sus modificaciones postranscripcionales

  • La proteómica estructural se encarga de la caracterización de la estructura tridimensional de las proteínas

  • La proteómica funcional se encarga de la localización y distribución subcelular de proteínas y de las interacciones que se producen entre las proteínas y otras moléculas con el fin de determinar su función

    La Proteómica permite identificar, categorizar y clasificar las proteínas con respecto a su función y a las interacciones que establecen entre ellas. De este modo, se pueden caracterizar las redes funcionales que establecen las proteínas y su dinámica durante procesos fisiológicos y patológicos.


Las aplicaciones de la proteómica son múltiples, pero actualmente se destacan las siguientes:

  • Identificación de nuevos marcadores para el diagnóstico de enfermedades

  • Identificación de nuevos fármacos

  • Determinación de mecanismos moleculares involucrados en la patogenia de enfermedades

  • Análisis de rutas de transducción de señales


Las técnicas más usadas en proteómica se basan en la electroforesis y en la espectrometría de masas. Dependiendo del objetivo del estudio podemos agrupar las técnicas de proteómica en los siguientes grupos:

  • Técnicas empleadas para analizar globalmente el proteoma y separar sus proteínas. Cabe destacar la electroforesis bidimensional, DIGE (Difference In Gel Electrophoresis: electroforesis diferencial en gel), ICAT (Isotope-Coded Affinity Tags: marcaje isotópico diferencial) y MudPIT(Multidimensional Protein Identification Technology: tecnología de identificación de proteínas multidimensional)

  • Técnicas usadas para analizar individualmente las proteínas. Con este objetivo se utilizan distintos tipos de espectrometría de masas, como el MALDI-TOF (Matrix-assisted laser desorption/ionization Time Of Flight: desorción/ionización mediante láser asistida por matriz en “tiempo de vuelo”), SELDI-TOF-MS (Surface Enhanced Laser Desorpcion Ionization Time Of Flight Mass Spectrometry: espectrometría de masas en "Tiempo de Vuelo" mediante desorción/ionización por láser de superficie), MS/MS (Mass Spectrometry/ Mass Spectrometry: espectrometría de masas en tándem). Con estas técnicas se obtiene la huella peptídica (peptide mass fingerprint). La huella peptídica es el conjunto de fragmentos peptídicos que se obtienen tras tratar una proteína concreta con una proteasa determinada. La huella peptídica es característica de cada proteína y depende de la enzima con la que se fragmente. Actualmente hay numerosas bases de datos que recogen las huellas peptídicas de multitud de proteínas conocidas. Estas bases de datos se pueden rastrear usando programas bioinformáticos para buscar la huella peptídica que corresponda con la huella peptídica de la proteína que se esté estudiando y por tanto poder identificarla.

  • Técnicas que se usan para estudiar interacciones entre proteinas, como los sistemas “yeast two hybrids” de alto rendimiento o y la técnica “Phage Display”. La técnica “Phage Display” permite averiguar con qué proteínas interacciona una proteína problema o sonda. Esta técnica consiste en la expresión en la superficie de un fago de las proteínas que se quieren analizar. La proteína problema o sonda se inmoviliza sobre un soporte o membrana de tal modo que los fagos que expresan las proteínas que se unen a la sonda quedan inmovilizados sobre el soporte. Estos fagos se pueden recuperar fácilmente de la membrana y pueden ser empleados para la expresión de la proteína en Escherichia coli y su posterior identificación.


El análisis y la interpretación de los datos obtenidos con las técnicas de proteómica descritas anteriormente, especialmente cuanto se utilizan a gran escala, necesita herramientas bioinformáticas. Durante los últimos años la genómica, la proteómica y la bioinformática se han desarrollado de forma sinérgica experimentando un desarrollo sorprendente que está aportando grandes avances a la medicina.