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Fibao Una perspectiva molecular en medicina
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  TÉRMINO DEL GLOSARIO correspondiente a:  F
FRET (Förster Resonance Energy Transfer):
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Fecha de incorporación al glosario: 21-1-2013 Fecha de la última modificación: 21-1-2013
La animación describe el funcionamiento del fenómeno FRET y su aplicación a un ejemplo práctico: la detección de la unión de dos proteínas.
Definición: FRET hace referencia al fenómeno mediante el cual una molécula capaz de generar color o luz (un cromóforo) es capaz de transferir parte de su energía a otro cromóforo, siempre que ambos cromóforos se encuentren suficientemente próximos.

La distancia a la cual se produce FRET tiene que ver con la eficiencia de esa transferencia de energía, la cual es inversamente proporcional a la sexta potencia de la distancia. En la práctica, esto quiere decir que el fenómeno FRET se produce sólo cuando ambos cromóforos están a muy corta distancia, lo cual hace de esta tecnología un aliado importante cuando se quieren estudiar fenómenos en la escala molecular.

La forma clásica de utilizar FRET en biología y biomedicina es mediante el uso de pares de fluoróforos (moléculas que emiten florescencia al ser excitadas convenientemente), de forma que la longitud de onda de fluorescencia del primer fluoróforo sea capar de excitar al segundo. Una de las aproximaciones más utilizadas es el uso del par CFP-YFP, dos moléculas fluorescentes que son variantes de la proteína verde fluorescente (GFP);  CFP produce fluorescencia cian, mientras que YFP genera fluorescencia amarilla. La fluorescencia de CFP es capaz de excitar la YFP de manera que a su vez produzca su propia fluorescencia.

Las aplicaciones del fenómeno FRET a la investigación son múltiples. Por ejemplo, en el estudio de interacciones moleculares, se puede tener una molécula marcada con uno de los fluoróforos y  otra con la que interacciona marcada con el otro. Cuando la interacción se produzca, se producirá también FRET y esta transferencia de energía se podrá detectar y medir.

Aparte del uso más directo de FRET, la visualización mediante microscopía de fluorescencia, también es posible utilizar FRET en estudios estructurales y funcionales. Una misma molécula puede marcarse en dos dominios diferentes de forma que produzca FRET cuando sufra un cambio conformacional que aproxime esos dominios. Este cambio puede darse durante la maduración de la proteína (estudios de plegamiento o localización) o cuando está ejerciendo su función (estados de activación, uniones de enzimas a sus sustratos o interacción con ligandos).

Siguiendo esta estrategia, FRET se ha utilizado para medir la distancia y detectar interacciones moleculares en bioquímica y biología molecular. Por ejemplo, se puede utilizar para medir las distancias entre dominios de una sola proteína y por lo tanto, para proporcionar información sobre la conformación de dicha proteína. El fenómeno FRET aplicado a células vivas permite detectar la ubicación e interacciones de genes y estructuras celulares, incluyendo integrinas y proteínas de membrana. Se puede utilizar para obtener información acerca vías metabólicas o de señalización e incluso para estudiar la dinámica de formación de estructuras celulares concretas como los “lipid rafts” unas formaciones en la membrana celular con forma de bolsa que se producen en circunstancias específicas de la vida celular.

La tecnología FRET también se está investigando para su aplicación en biosensores.