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| TÍTULO |
| Estructura molecular de BACE1 (dominio catalítico) |
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| DESCRIPCIÓN |
| la figura muestra el dominio catalítico extracelular de BACE1, la beta-secretasa principal en la vía amiloidogénica. Los dos aspárticos del centro activo de la proteína están resaltados en rojo. |
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| TÍTULO |
| Estructura molecular de FAK |
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| DESCRIPCIÓN |
| En la estructura, puede apreciarse el sitio de unión del nucleótido que intercamiará los grupos fosfato en la actividad quinasa, en este caso el ADP (rojo). |
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| TÍTULO |
| Estructura molecular de la alfa-sinucleína |
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| DESCRIPCIÓN |
| Estructura molecular de la alfa-sinucleína |
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| TÍTULO |
| Estructura molecular de la ciclina D1 unida a CDK4 |
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| DESCRIPCIÓN |
| Estructura molecular de la ciclina D1 (rojo) unida a CDK4 |
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| TÍTULO |
| Estructura molecular de la hemaglutinina del virus del sarampión ( MV-H )unida a CD46 |
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| DESCRIPCIÓN |
| La figura muestra la estructura molecular del dímero de MV-H (ocre) unido al receptor CD46 (azul oscuro). Mostramos la orientación del complejo con respecto a la superficie del virus y la superficie de la célula infectada. El cristal del que se partió para resolver la estructura sólo incluye el extremo C-terminal de MV-H y los dominios SCR1 y SCR2 de CD46, por lo que la estructura resultante no es completa. |
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