Medmol  
Fibao Una perspectiva molecular en medicina
REPOSITORIO MATERIAL GRÁFICO 3D
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TÍTULO
LEDGF
DESCRIPCIÓN
Modelo 3D de la interacción entre el dominio catalítico de un dímero de integrasa (IN) en verde y azul y dos dominios IBD del LEDGF en gris y rosa.
Nº de descargas 79
TÍTULO
LEDGF/p75 Zona de interacción con la integrasa
DESCRIPCIÓN
En el modelo se muestran los aminoácidos que participan en la interacción de un IBD en rosa con el dímero de integrina (IN) en verde y azul. De forma análoga se produciría la interacción del otro dominio IBD con la integrina ya que la estructura es simétrica.
Nº de descargas 41
TÍTULO
Molécula MHC de clase II DR52a
DESCRIPCIÓN
En el modelo se muestra la unidad asimétrica del cristal en la que aparecen dos moléculas de DR52a acopladas al antígeno HPA-1a de la integrina de plaquetas (en naranja). Las cadenas alfa aparecen en rosa y las cadenas beta en azul. Cada heterodímero de DR52a formado por una cadena alfa y una beta se asocia en una orientación antiparalela con el otro dímero para formar el tetrámero que aparece en el cristal.
Nº de descargas 75
TÍTULO
Monómero de la neuraminidasa N1 del virus de la gripe con oseltamivir
DESCRIPCIÓN
El modelo 3D corresponde al dominio “beta-propeller” de la neuraminidasa del virus de la gripe. Se muestra también la interacción con la molécula del antiviral oseltamivir.
Nº de descargas 74
TÍTULO
Péptido HPA-1a en la binding-groove de la molécula MHC de clase II DR52a
DESCRIPCIÓN
Detalles del hueco de unión al péptido formado por las regiones constantes y variables de alfa y beta. Se resaltan aminoácidos de una región del bolsillo de unión (binding-groove) que son característicos de DR52a. La leucina 33 (L33) aparece en amarillo. Los aminoácidos polimórficos de la cadena beta glutámico 9, tirosina 30, fenilalanina 37, leucina 38 y valina 57 están resaltados en violeta. Los aminoácidos conservados de la cadena beta (triptófano 61) y de la cadena alfa (asparragina 69) aparecen resaltados en verde. Los aminoácidos de la cadena beta fenilalanina 37, leucina 38 y triptófano 61 dan un fuerte carácter hidrofóbico a esta región del bolsillo de unión al péptido. El aminoácido valina 57 es característico de DR52a ya que otras moléculas de MHC-II tienen un aspártico en esa posición que establece un puente salino con la arginina 76 de la cadena alfa (en gris).
Nº de descargas 52
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